«Глутаминсинтетаза»

фермент класса лигаз (КФ 6.3.1.2), катализирующий в присутствии АТФ образование L-глутамина из L-глутаминовой кислоты и аммиака; принимает участие в обезвреживании свободного аммиака в тканях.

[L-глутамат: аммиак лигаза (образующая АДФ)], фермент класса лигаз, катализирующий в присут. ионов двухвалентных металлов включение NH₃ в орг. соединение:

HOOCCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + NH₃ + АТФ H₂NCOCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + АДФ + Н ₃ РО ₄, где АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ-аденозиндифосфат.

Состоит из 4, 8 или 12 одинаковых субъединиц с мол. м. 42-65 тыс., расположенных в два слоя. Оптим. каталитич. активность в присут. Mg²⁺ при рН 7-8, а с Mn^{2 +} -при рН 5-6. Активный центр содержит остатки гистидина и цистеина; ингибируют активный центр L-мeтиoнин-S-cyльфoкcимин и n-хлормеркурбензойная к-та. Аллостерич. ингибиторы (понижают скорость ферментативной р-ции, не взаимодействуя с активным центрем)-цитозинтри- и аденозинмонофосфат (АМФ), триптофан, глицин. Аллостерич. активаторы - нек-рые кетокислоты.

Г. содержится во всех организмах. В клетках листьев существует в виде двух форм (изоферментов). Одна из них находится в хлоропласте, другая - в цитоплазме. В бактериях семейств Enterobacteriaceae и Rhizobiaceae при избытке в среде NH₃ фермент инактивируется (аденилируется):

Г. + АТФ -> Г. ~ АМФ + ПП,

где ПП-пирофосфорная к-та. Аденильный остаток в Г.~АМФ присоединяется к группе ОН остатка тирозина. Связь между АМФ и Г. макроэргическая. Снижение уровня NH₃ в среде вызывает деаденилирование и активацию Г.: Г.- АМФ + Н ₃ РО ₄ -> Г + АДФ.

Обе р-ции катализирует фермент глутаминсинтетаза-аденилилтрансфераза. У бактерий и синезеленых водорослей Г., по-видимому, принимает также участие в регуляции синтеза ряда ферментов, в т. ч. нитрогеназы (см. Азотфиксация).

Лит.: Кретович В. Л., Обмен азота в растениях, М., 1972; Молекулярные механизмы усвоения азота растениями, М., 1983, с. 198-234; Darrow R. А., в кн.: Glutamine: metabolism, enzymology and regulation, N.Y.-[a.о.], 1980, p. 139-66. А. В. Пушкин.