«Карбоксипептидазы»

группа ферментов из класса гидролаз (См. Гидролазы) (К.-А, К.-В, К. дрожжей), катализирующих ступенчатый гидролиз полипептидов (См. Полипептиды) с С-конца, т. е. с Аминокислоты, у которой свободна карбоксильная группа (—СООН). Молекулярная масса К. свыше 34 000. К.-А наиболее активна в отношении ароматических аминокислот, К.-В — в отношении лизина или аргинина, К. дрожжей — в отношении глицина или лизина. К. обладают также эстеразной активностью, т. е. способностью расщеплять эфирные связи. В двенадцатиперстную кишку К.-А поступает из поджелудочной железы, где вырабатывается в виде неактивной прокарбоксипептидазы А, превращающейся в К.-А главным образом под действием Трипсина.

Лит.: Диксон М., Уэбб Э., ферменты, пер. с англ., М., 1966; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

группа протеиназ, катализирующих отщепление от белков и пептидов С-концевых аминокислотных остатков; принимают участие в процессах образования и инактивации биологически активных пептидов, внутриклеточного распада и переваривания белков.

КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ

протеолитические ферменты, отщепляющие С-концевые аминокислотные остатки от белков и пептидов. Наиб, изучены К. А и К. В, синтезируемые клетками поджелудочной железы животных и человека в виде неактивных предшественников — прокарбоксипептидаз, к-рые превращаются в К. А и К. В под действием трипсина. К. А преим. отщепляет остатки ароматич. аминокислот и аминокислот с боковыми цепями гидрофобного характера. К. В избирательно гидролизует связи основных аминокислот. К. из высших растений (К. С) и дрожжевая К. (К. У) относятся к типу т. н. сериновых К., в отличие от К. животных, представляющих собой металлоферменты. К. применяют при изучении первичной структуры белков.

ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитич. отщепление С-концевых аминокислотных остатков в молекуле белков и пептидов. Наиб. изучены два типа К., к-рые различаются по специфичности К типа А (мол. м. 34,4 тыс., состоит из 307 аминокислотных остатков) отщепляет от пептидов все С-аминокислотные остатки, за исключением аргинина, лизина, пролина и гидроксипролина К типа В (мол. м. 34 тыс., состоит из 300 аминокислотных остатков) отщепляет только С-концевые остатки аргинина и лизина Оба фермента проявляют макс. каталитич. активность при рН 7,5. Установлены их пространственная и первичная структуры. Активный центр ферментов имеет форму кармана, в полости к-рого находится атом Zn. В активный центр входят также остатки глутаминовой к-ты, тирозина и аргинина. Ф-ция последнего в механизме катализа - связывание С-концевой карбоксильной группы. Необратимые ингибиторы обеих К. - в-ва, образующие комплексные соед. с металлами (напр., 1,10-фенантролин, 8-гидроксихинолин), конкурентные ингибиторы (вытесняются из молекулы фермента субстратом) для К. типа А и В - соотв. фенилпропионовая и e-аминокапроновая к-та. К. типа А и В продуцируются в виде проферментов поджелудочной железой человека и животных. В двенадцатиперстной кишке под действием трипсина проферменты образуют активные формы К. Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при рН 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-концевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. К. используют для определения последовательности С-концевых аминокислот в белках и пептидах. Лит.: Мосолов В. В., Протеoлитические ферменты, М., 1971; Антонов В. К., Химия протеолиза. М., 1983. Л. М. Гинодман.

карбоксипептида́зы

ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов со стороны свободной карбоксильной группы (см. аминопептидазы). Завершают переваривание белков в кишечнике. Карбоксипептидазы используют для определения аминокислотной последовательности в белках.

* * *

КАРБОКСИПЕПТИДА́ЗЫ, ферменты класса гидролаз(см. ГИДРОЛАЗЫ), катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов со стороны свободной карбоксильной группы (см. Аминопептидазы(см. АМИНОПЕПТИДАЗЫ)). Завершают переваривание белков в кишечнике. Карбоксипептидазы используют для определения аминокислотной последовательности в белках.

ферменты кл. гидролаз, катализирующие гидролитич. расщепление полипептидов со стороны свободной карбоксильной гр. (см. Аминопептидазы). Завершают переваривание белков в кишечнике. К. используют для определения аминокислотной последовательности в белках.