Большая Советская энциклопедия

    фибриллярпый белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл (См. Миофибриллы); составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении М. с другим белком миофибрилл — Актином — образуется Актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц (См. Мышцы). Другое важное свойство М. — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) (В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности М. химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса М. около 500 000. При действии протеолитических ферментов М. распадается на фрагменты — тяжёлый меромизоин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000).

    На электронных микрофотографиях молекулы М. имеют вид палочек (1600×25 Å) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие М., скручены в спираль. Белки, аналогичные М., обнаружены в жгутиках (См. Жгутики), ресничках (См. Реснички) и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.

    Лит.: Поглазов Б. Ф., Структура и функции сократительных белков, М., 1965; Ф и неан Дж. Б., Биологические ультраструктуры, пер. с англ., М., 1970.

    В. О. Шпикитер.

  1. Источник: Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.



  2. Словарь форм слова

    1. миози́н;
    2. миози́ны;
    3. миози́на;
    4. миози́нов;
    5. миози́ну;
    6. миози́нам;
    7. миози́н;
    8. миози́ны;
    9. миози́ном;
    10. миози́нами;
    11. миози́не;
    12. миози́нах.
  3. Источник: Полная акцентуированная парадигма по А. А. Зализняку»



  4. Толковый словарь Ефремовой

    м.

    Растворимый белок, входящий в состав мышечной ткани.

  5. Источник: Толковый словарь Ефремовой. Т. Ф. Ефремова. 2000.



  6. Большой энциклопедический словарь

    МИОЗИН - белок мышечных волокон; образует с актином основной сократительный элемент мышц - актомиозин. Обладает каталитической активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) с освобождением энергии, которая используется при мышечном сокращении.

  7. Источник: Большой Энциклопедический словарь. 2000.



  8. Большой англо-русский и русско-английский словарь

    myosin

  9. Источник: Большой англо-русский и русско-английский словарь



  10. Научно-технический энциклопедический словарь

    МИОЗИН, плотный волокнистый белок, содержащийся в мышечных клетках. В процессе сокращения мышц взаимодействует с АКТИНОМ.

  11. Источник: Научно-технический энциклопедический словарь



  12. Медицинская энциклопедия

    (myosinum; греч. mys, myos мышца)

    белок, входящий в состав миофибрилл; обладает аденозинтрифосфатазной активностью и принимает участие в мышечном сокращении.

  13. Источник: Медицинская энциклопедия



  14. Биологический энциклопедический словарь

    МИОЗИН

    белок сократительных волокон мышц. Молекула М. состоит из двух полипептидных цепей, скрученных в спираль. Мол. м. 47 000. Составляет 40—60% всех мышечных белков. При соединении с актином образует актомиозин — осн. белок сократит, системы мышц. Обладает аденозинтрифосфатазной активностью: преобразует химич. энергию АТФ в механич. энергию мышечного сокращения. В 1 см3 мышцы ок. 0,1 г М. Помимо мышечных клеток М. входит также в состав сократит, структур многих др. эукариотных клеток.

    .

  15. Источник: Биологический энциклопедический словарь



  16. Химическая энциклопедия

    (от греч. mys, род. падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула М. представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста ок. 160 нм, диаметр 3 нм.

    3018-6.jpg

    Рис. 1. Схема молекулы миозина: 1-фибриллярный стержень; 2-головки.

    Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет ок. 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей с мол. м. ок. 200 тыс. у каждой (т. наз. тяжелые цепи), закрученные спирально одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие цепи-субъединицы с мол. м. ок. 20 тыс.; на каждую головку приходится две легкие цепи. Мол. м. всей молекулы составляет ок. 480 тыс.

    При расщеплении М. кратковременным действием трипсина образуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соотв. LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой части молекулы М. длиной ок. 80 нм и с мол. м. 150 тыс. НММ содержит головку М. и часть хвоста, его длина 60-70 нм, мол. м. ок. 340 тыс. При действии папаином или при длит. воздействии трипсина от молекулы М. отщепляются головки (т. наз. субфрагменты 1, или S1 с мол. м. 120 тыс. Стержневой фрагмент НММ, к-рый отщепляется при действии папаина, наз. субфрагментом 2 (S2).

    N-Концевые части тяжелых цепей М. располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N6 -моно- и N6 -триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы составляет соотв. 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных" участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого.

    М. обладает АТФазной активностью; катализирует гидролиз АТФ до аденозиндифосфата и Н 3 РО 4 (это св-во М. открыто В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой в 1939). Активный центр АТФазы М. находится в головках и сохраняет свои каталитич. св-ва при их протеолитич. отщеплении. Существенными для проявления активности являются e-аминогруппа лизина, гуанидиновые группировки аргинина, карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой к-т.

    В мышцах М. взаимод. с актином с образованием а к т о-м и о з и н о в о г о к о м п л е к с а, играющего важную роль в механизме сокращения мышц. Центр, ответственный за соединение с актином, также находится в головке. Соединение М. с актином в присут. ионов Mg2+ сопровождается многократным увеличением АТФазной активности. При низкой ионной силе в присут. АТФ происходит р-ция суперпреципитации, в результате к-рой актомиозиновый комплекс сжимается и освобождает воду.

    Одно из осн. св-в М.-его способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных филаментов, подобных тем, в виде к-рых он присутствует в мышце. Нативный филамент М. представляет собой веретенообразный агрегат диаметром ок. 15 нм и длиной 1500 нм. Хвосты молекул М. упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу в виде выступов, регулярно расположенных на пов-сти. В центре филамента молекулы М. агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая головок. По обеим сторонам от центра филамента молекулы М. агрегированы полярно (хвост к голове). Один филамент содержит 300-400 молекул М.

    В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из a-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молекула тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са 2+, тропонин I связывается с актином, тропонин Т-с тропо-миозином.

    Мышечные волокна построены из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром ок. 1000 нм, в к-рых чередуются светлые и темные диски (соотв. I и А-диски; рис. 2). В середине диска I расположена пластинка Z, к-рая пронизывает все мышечное волокно, удерживая миофибриллы в пучке и упорядочивая их расположение. Участок между двумя соседними пластинками Z (т. наз. c a p к о м е р)- функцией, единица миофибрилл. Внутри миофибрилл находятся два вида филаментов, ориентированных параллельно продольной оси мышцы,-филаменты актина и миозина.

    3018-7.jpg

    Рис. 2. Схема продольного разреза участка миофибриллы (1 -диск А, 2-диск I, 3-пластинка Z, 4-саркомер); внизу показана схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити миозина, 6-нити актина и миозина, 7-только нити актина).

    Сокращение мышцы осуществляется в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов М. (рис. 3) благодаря периодич. присоединению головок М. к актино-вым филаментам и сгибания молекулы М. в шарнирных участках (происходит "проталкивание" актиновых филаментов). Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов М. и актина и возвращения филаментов в исходное положение.

    Такой цикл инициируется поступлением сигнала от нервных окончаний в мышечном волокне, к-рый обусловливает выброс Са 2+ из саркоплазматич. ретикулума (сложная система ограниченных мембранами пузырьков, трубочек и т. наз. цистерн, ориентированных вдоль миофибрилл и пронизывающих мышечные волокна). Ионы Са 2+ связываются с тропонином С, агрегированным с актином, и вызывают изменение конформации этого белка. В результате этого тропомиозин перемещается в сторону и не препятствует образованию контактов между головками М. и актином. Когда состояние возбуждения заканчивается, Ca2+-Mg2+ -АТФаза саркоплазматич. ретикулума обусловливает обратный поток Са 2+ во внутр. пространство ретикулума. Когда концентрация Са 2+ достигает достаточно низкого уровня, контакты между головками М. и актином разрываются и мышечное волокно расслабляется. Необходимая энергия для осуществления этого процесса поступает в результате гидролиза АТФ на М.

    3018-8.jpg

    Рис. 3. Схема поперечнополосатой мышцы в покое (а)и при ее сокращении ( б);1 - филаменты миозина; 2 - фи ламенты актина.

    Лит.: Поглазов Б. Ф., Левицкий Д. И., Миозин и биологическая подвижность, М., 1982. Б. Ф. Поглазов.

  17. Источник: Химическая энциклопедия



  18. Энциклопедический словарь

    миози́н

    белок мышечных волокон; образует с актином основной сократительный элемент мышц — актомиозин. Обладает каталитической активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) с освобождением энергии, которая используется при мышечном сокращении.

    * * *

    МИОЗИН

    МИОЗИ́Н, белок мышечных волокон; образует с актином основной сократительный элемент мышц — актомиозин. Обладает каталитической активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) с освобождением энергии, которая используется при мышечном сокращении.

  19. Источник: Энциклопедический словарь



  20. Dictionnaire technique russo-italien

    м. хим.

    miosina f

  21. Источник: Dictionnaire technique russo-italien



  22. Естествознание. Энциклопедический словарь

    белок мышечных волокон; образует с актином осн. сократит,. элемент мышц - актомиозин. Обладает каталитич. активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную к-ту (АТФ) с освобождением энергии, к-рая используется при мышечном сокращении.

  23. Источник: Естествознание. Энциклопедический словарь



  24. Большой Энциклопедический словарь

  25. Источник: