«Коллаген»

основное вещество хрящей, костей, сухожилий и вообще соединительной ткани. В кипящей воде превращается в желатину или клей. При охлаждении превращается в студень. От действия крепкой серной кислоты переходит в гликоколь. Желатина обратно переходит в К. при + 130°С. К. под влиянием панкреатического и желудочного пищеварения, подобно другим альбумоидам, переходит в пептоны.

(от греческого kólla — клей и ...ген (См. …ген)

фибриллярный белок группы склеропротеинов (См. Склеропротеины), основная часть коллагеновых волокон (См. Коллагеновые волокна) соединительные ткани животных. Молекулы К. (длина около 3000 ¹/₃ всех остатков аминокислот), что влияет на конфигурацию цепей К. (см. Биополимеры). К. зрелых волокон не растворяется в воде и органических растворителях; для его растворения используют растворы щёлочи (до 10%). Часть К. незрелых волокон (так называемый проколлаген или тропоколлаген) может быть растворена в слабой кислоте. При нагревании в воде происходит резкое сокращение волокон К. (сваривание К.): при длительном нагревании — денатурация К. и превращение его в желатину (См. Желатина). К. составляет около трети всех белков животных и является важным структурным компонентом соединительной ткани, сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей, чешуи рыб, выполняя главным образом опорные функции; в растениях К. отсутствует. Дубильные вещества повышают устойчивость волокон К. к химическим, физическим и бактериальным воздействиям, на чём основана обработка кож и мехов.

Лит.: Финеан Дж. Биологические ультраструктуры, пер. с. англ., М., 1970; Treatise on collagen. ed. G. N. Ramachandran, B. Gould, v. 1—2, N. Y., 1967—68.

В. О. Шпикитер.

1. коллаге́н;
2. коллаге́ны;
3. коллаге́на;
4. коллаге́нов;
5. коллаге́ну;
6. коллаге́нам;
7. коллаге́н;
8. коллаге́ны;
9. коллаге́ном;
10. коллаге́нами;
11. коллаге́не;
12. коллаге́нах.

м.

Белковое вещество в составе волокон соединительной ткани (сухожилий, костей).

КОЛЛАГЕН (от греч. kolla - клей и ...ген) - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий ее прочность.

КОЛЛАГЕН (от греческого kolla - клей и...ген), фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий ее прочность.

м. хим.

colágeno m

КОЛЛАГЕН, белковое вещество, которое является основным компонентом костей, сухожилий, хрящей, соединительных тканей и кожи. Оно состоит из волокон, лишенных эластичности.

(греч. kolla клей + -genēs порождающий)

белок соединительной ткани, выполняющий пластические функции, являясь основным структурным элементом коллагенового волокна; характеризуется высоким содержанием глицина, пролина и оксипролина; препараты К. применяются в виде пленок для лечения ран и язв.

КОЛЛАГЕН

фибриллярный белок, составляющий основу коллагеновых волокон соединительной ткани (кость, сухожилие, хрящ, связки и т. д.) и обеспечивающий её прочность. Широко распространён у позвоночных (у высших позвоночных ок. 1/3 кол-ва всех белков) и беспозвоночных, не обнаружен у простейших, бактерий и растений. Молекулы К. состоят из трёх полипептидных цепей (каждая имеет мол. м. 120 000 и содержит ок. 1000 аминокислотных остатков), образующих спирализованную суперструктуру — тропоколлаген, ковалентно связанные молекулы к-рого составляют коллагеновые волокна. Аминокислотный состав К. характеризуется высоким содержанием глицина (3/4 всех аминокислотных остатков) и отсутствующих в др. белках оксипролина и оксилизина 1/4 всех аминокислот). К. нерастворим в воде и органич. растворителях, растворим в растворах щёлочи (до 10%). При длительном нагревании в воде и органических растворителях К. денатурирует и превращается в желатин. К. весьма устойчив к действию протеолитич. ферментов: расщепляется коллагеназой, обнаруженной у некоторых анаэробных бактерий. Биосинтез К. включает образование предшественника К.— проколлагена с одновременным гидроксилированием пролина и лизина, сворачивание цепей в спираль и укорочение готово спирали перед или после её секреции из клетки. Нарушение структуры и обмена К. приводят к заболеваниям — коллагенозам. Белки типа К. обнаружены в коже млекопитающих (ретикулин), стекловидном теле глаза (вптрозин), тканях костистых и хрящевых рыб, кораллов, губок (спонгин, горгонин, антипатин).

(от греч. kolla-клей и -genes - рождающий, рожденный), фибриллярный белок, составляющий основу соединит, ткани животных (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.) и обеспечивающий ее прочность. К., или тропоколлаген, - наиб. распространенный белок животного мира; у млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30% от всей массы белков. Молекула К. (мол. м. ок. 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех т. наз. а-цепей (мол. м. ок. 100 тыс.), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали a-цепи содержит три аминокислотных остатка. Три a-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая a-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. К.-один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НОЧPro), а также 5-гидроксилизина (НОЧLys); на них приходится ок. 21% от всех аминокислотных остатков. Уникальная особенность К.-многократно повторяющаяся последовательность в a-цепях триплетов аминокислот глицинЧXЧY (X, Y-остаток любой a-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. основу для спирализации a-цепей. Триплетная последовательность составляет ок. 90% всей a-цепи и расположена в ее центр. части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (т. наз. телопептиды). Описано 5 основных и ок. 10 "минорных" типов К., различающихся по первичной структуре a-цепей. К.- гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в осн. в виде моно- или дисахаридов), связанных О-гликозидной связью с НО-группой НОЧLys. Моносахариды представлены D-галактозой, к-рая связана с остатком аминокислоты b-гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана a-1:2 - связью с D-галактозой. Стабилизация молекулы К. осуществляется благодаря электростатич. и гидрофобным взаимод., а также водородными и ковалентными поперечными связями между a-цепями. Водородные связи образованы карбонильной группой и группами NH пептидной связи или НО - группой НОЧPro; возможны также связи с участием Н ₂ О. Ковалентные связи между a-цепями (сшивки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино-6-оксогексановой или 2-амино-5-гидрокси-6-оксогексановой к-т, к-рые образуются соотв. из остатков лизина или 5-гидр-оксилизина. Сшивки a-цепей соседних молекул К. осуществляются в результате образования альдиминов путем взаимод. остатков 6-оксогексановых к-т с группой NH₂ лизина или 5-гидроксилизина (см. Модификация белков). В К. обнаружены поперечные сшивки, связывающие 3 или 4 a-цепи соседних молекул. Нативный К. плохо раств. в воде при рН ок. 7. При умеренном нагревании в водных р-рах К. денатурирует с разрывом нековалентных связей - a-цепи расплетаются, "плавятся" с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры (b-частицы) или тримеры (g-частицы), к-рые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником К. в организме является проколлаген (синтезируется в осн. в фибробластах, хондроцитах и др. клетках соединит, ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-a-цепей с мол. м. 140 тыс.-180 тыс. Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. наз. пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном "созревании" К. В С-концевых пропептидах локализованы межцепьевые связи SЧS, стабилизирующие молекулы проколлагена. Биол. роль К. определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), к-рые выполняют главные опорно-мех. ф-ции в разл. типах соединит. ткани. Фибриллы состоят из повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту". В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм). Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, к-рые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из осн. компонентов межклеточного матрикса (в-во, заполняющее пространство между клетками) и образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), К. участвует в межклеточном взаимод., оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из К. желатин (он легко образует студни) используют в пищ. пром-сти, при изготовлении фотографич. материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии. Нарушение структуры и ф-ции К.-ключевое звено ряда заболеваний соединит. ткани (т. наз. коллагеновых болезней). Лит.. Мазуров В. И., Биохимия коллагеновых белков. М.. 1974; Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А.. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. К., 1977; Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т I. М.. 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N.Y. L., 1983. A. E. Бсрман.

КОЛЛАГЕ́Н -а; м. [от греч. kolla - клей и genēs - рождающий, рождённый]. Белковое вещество, входящее в состав волокон соединительной ткани (сухожилий, костей).

* * *

(от греч. kólla — клей и...ген), фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий её прочность.

* * *

КОЛЛАГЕ́Н (от греч. kolla — клей и...ген(см. ПАРТИКУЛЯРИЗМ в политологии)), фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий ее прочность.

м. хим.

collageno m, collagene m

техн.

колаге́н, -ну

техн.

колаге́н, -ну

(от греч. klla - клей и ...ген), фиб-риллярный белок, составляющий основу соединит, ткани ж-ных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий её прочность.