Большая Советская энциклопедия

    фермент класса оксидоредуктаз (См. Оксидоредуктазы); катализирует обратимое восстановление пировиноградной кислоты до L-молочной кислоты с потреблением в качестве кофермента восстановленного Никотинамидадениндинуклеотида(НАД․Н+Н+):

    Л., выделенная в кристаллическом виде из мышечной ткани позвоночных, состоит из 4 полипептидных субъединиц (молекулярная масса тетрамера Л. 140000). Равновесие катализируемой Л. реакции сильно сдвинуто в сторону образования молочной кислоты. Реакция требует присутствия НАД․Н+Н+ и протекает в большинстве животных тканей в анаэробных условиях. Исключение составляют раковые клетки: в них образуется большое количество молочной кислоты в аэробных условиях. Известно 5 изоферментов (См. Изоферменты) Л., различающихся как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам. Определение активности Л. в плазме крови имеет диагностическое значение. В молочнокислых бактериях обнаружена Л., катализирующая образование D-молочной кислоты с участием восстановленного НАД.

    Ю. Н. Лейкин.

  1. Источник: Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.



  2. Большой энциклопедический словарь

    ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА - фермент, катализирующий обратимое восстановление пировиноградной кислоты до молочной кислоты в процессе гликолиза. Определение лактатдегидрогеназы в сыворотке крови человека имеет диагностическое значение.

  3. Источник: Большой Энциклопедический словарь. 2000.



  4. Медицинская энциклопедия

    IЛактатдегидрогена́за (ЛДГ, лактат, НАД+ оксидоредуктаза, дегидрогеназа молочной кислоты)

    фермент углеводного обмена, катализирует важнейшую реакцию гликолиза — взаимопревращение пировиноградной и молочной кислот, т. е. реакцию, завершающую внутренний окислительно-восстановительный цикл гликолиза. Относится к ферментам класса оксидоредуктаз, подклассу оксидоредуктаз, действующих на группу СН—ОН субстрата, и подподклассу оксидоредуктаз, акцептором электронов для которых служат НАД или НАДФ (см. Коферменты). Активность ЛДГ в сыворотке крови и относительное содержание ее изоферментов при инфаркте миокарда и некоторых других заболеваниях являются информативными диагностическими тестами. Установлено, что в первые двое суток после возникновения инфаркта миокарда (Инфаркт миокарда) активность ЛДГ в сыворотке крови возрастает в 10—15 раз и возвращается к норме лишь на 10—12-й день. Ценность определения активности ЛДГ в сыворотке крови особенно велика в случаях инфаркта миокарда с нетипичной клинической и электрокардиографической картиной или при дифференциальной диагностике инфаркта миокарда с расслаивающей аневризмой аорты, острым перикардитом и тромбоэмболией легочных артерий.

    При паренхиматозном гепатите активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые дни желтушного периода; при легкой и средне-тяжелой формах заболевания она довольно быстро возвращается к норме. Активность ЛДГ в сыворотке крови возрастает также при прогрессирующей мышечной дистрофии, лимфогранулематозе, лейкозах, пернициозной анемии. При повреждениях паренхимы печени и прогрессирующей мышечной дистрофии отмечают резкое увеличение относительного содержания в сыворотке крови изофермента ЛДГ5.

    Унифицированным методом определения активности ЛДГ в СССР является метод, основанный на так называемом оптимизированном оптическом тесте, т. е. на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм НАД при 340 нм. Активность ЛДГ в сыворотке крови, определенная этим методом, в норме при 25° доходит до 3200 нмоль/(с․л), или 195 ME, при 30° активность ЛДГ в сыворотке крови достигает 5330 нмоль/(с․л), или 320 ME.

    Другим унифицированным методом определения активности ЛДГ в сыворотке крови является измерение активности этого фермента по реакции с 2,4-динитрофенилгидразином (метод Севела — Товарека). Метод основан на окислении лактата под действием ЛДГ сыворотки крови в присутствии НАД до пирувата, который определяют по цветной реакции с 2,4-динитрофенилгидразином. Активность ЛДГ в сыворотке крови, измеренная этим методом при 37°, в норме составляет 220—1100 нмоль/(с․л), или 0.8—4,0 мкмоль/(чмл).

    Относительное содержание изоферментов ЛДГ устанавливают методом электрофоретического разделения фермента на пленках из ацетата целлюлозы при рН 8,6; окраску производят формазаном. Изофермент ЛДГ, обладающий наибольшей электрофоретической подвижностью (ЛДГ1), локализуется преимущественно в миокарде. Увеличение его активности в сыворотке крови отмечают в основном при поражениях миокарда. Изофермент ЛДГ5, медленно движущийся при электрофоретическом разделении, наиболее специфичен для скелетных мышц и печени. При остром гепатите в сыворотке крови резко возрастает активность изоферментов ЛДГ5 и ЛДГ4 (изоферменты ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4, занимают среднее положение по электрофоретической подвижности между изоферментами ЛДГ1 и ЛДГ5) и уменьшается активность изоферментов ЛДГ1и ЛДГ2. При холецистите активность ЛДГ5 увеличивается незначительно, а при циррозе печени сдвиг активности ЛДГ в сыворотке крови также происходит в сторону увеличения активности изофермента ЛДГ5. При остром лейкозе в сыворотке крови повышается активность изоферментов ЛДГ2 и ЛДГ3 в прямо пропорциональной зависимости от количества незрелых клеток. В тканях опухолей преобладают изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5, однако зависимости между изоферментным спектром ЛДГ и интенсивностью роста опухоли обнаружить не удалось.

    Библиогр.: Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., М., 1982; Лабораторный методы исследования в клинике, под ред. В.В. Меньшикова, с. 197, М., 1987: Харрис Г. Основы биохимической генетики человека. пер. с англ., с. 53, М., 1973.

    IIЛактатдегидрогена́за

    фермент из класса оксидоредуктаз (КФ 1.1.1.27 и 1.1.1.28), катализирующий взаимопревращение пировиноградной и молочной кислот; содержится во всех тканях человека, участвуя в процессах анаэробного гликолиза; повышенное содержание Л. в сыворотке крови обнаруживают при инфаркте миокарда, паренхиматозном гепатите и ряде других патологических состояний.

  5. Источник: Медицинская энциклопедия



  6. Биологический энциклопедический словарь

    ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА

    фермент класса оксидоредуктаз; катализирует обратимую реакцию восстановления пиро-виноградной кислоты до молочной кислоты на последней стадии гликолиза. Л. состоит из 4 полипептидных субъединиц 2 типов (один тип субъединиц характерен для скелетных мышц, другой — гл. обр. для ткани мозга). Соединение субъединиц в разл. последовательности образует 5 изоферментов Л. Мол. м. Л. скелетных мышц 140 000. В зависимости от состояния тканей (скелетная мышца, печень, сердце и др.) в сыворотке крови могут быть обнаружены разл. изо-ферменты Л., что широко используется для диагностики мн. заболеваний.

    .

  7. Источник: Биологический энциклопедический словарь



  8. Энциклопедический словарь

    лактатдегидрогена́за

    фермент, катализирующий обратимое восстановление пировиноградной кислоты до молочной кислоты в процессе гликолиза. Определение лактатдегидрогеназы в сыворотке крови человека имеет диагностическое значение.

    * * *

    ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА

    ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНА́ЗА, фермент, катализирующий обратимое восстановление пировиноградной кислоты до молочной кислоты в процессе гликолиза. Определение лактатдегидрогеназы в сыворотке крови человека имеет диагностическое значение.

  9. Источник: Энциклопедический словарь



  10. Естествознание. Энциклопедический словарь

    фермент, катализирующий обратимое восстановление пировиноградиой кислоты до молочной кислоты в процессе гликолиза. Определение Л. в сыворотке крови человека имеет диагностич. значение.

  11. Источник: Естествознание. Энциклопедический словарь



  12. Орфографический словарь-справочник

  13. Источник:



  14. Большой Энциклопедический словарь

  15. Источник: