«Сукцинатдегидрогеназа»

фермент класса оксидоредуктаз (См. Оксидоредуктазы). С. широко распространена в растительных и животных клетках, где локализована во внутренней мембране митохондрий. С. — один из важных ферментов энергетического обмена: в Трикарбоновых кислот цикле катализирует обратимое окисление янтарной кислоты (сукцината) до фумаровой кислоты. Окисление 1 моля янтарной кислоты приводит к синтезу 2 молей аденозинтрифосфата (АТФ). При этом электроны от С. передаются в дыхательную цепь на кофермент Q (см. Окислительное фосфорилирование). С. (выделена в 1954 американским учёным Т. Сингером) по химической структуре флавопротеид (См. Флавопротеиды);белковая часть ковалентно связана с коферментом — Флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Фермент содержит 8 атомов негеминового железа и лабильные атомы серы. Предполагают, что в состав активного центра С. входят Сульфгидрильные группы.

Лит.: Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974; Singer Т. P., Кearпеу E. В., Kenney W. С., Succinate dehydrogenase, в кн.: Advances in Enzymology and related subjects of biochemistry, v. 37, N. Y., 1973.

В. В. Зуевский.

фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.3.99.1), катализирующий обратимую реакцию окисления янтарной кислоты в фумаровую; участвует в цикле трикарооновых кислот.

[сукцинат: (акцептор)-оксидоредуктаза, сукцинат -убихинон редуктаза], фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий окисление дианиона янтарной к-ты (сукцината) до дианиона фума-ровой к-ты (фумарата) в трикарбоновых кислот цикле; прир. акцепторы электронов в этой р-ции-убихиноны, нафтохиноны, неприродные-гексацианоферрат и нек-рые др.

С. высших организмов катализирует и обратную р-цию (фумаратредуктазную)-восстановление фумарата до сукцината; доноры электронов -убихинолы, флавинмононуклео-тид (см. Рибофлавин) и др. У ряда микроорганизмов фумаратредуктазная р-ция катализируется спец. ферментом (фумаратредуктазой), очень близким по структуре к С. У нек-рых организмов в клетках одновременно присутствуют С. и фумаратредуктаза. С. высших организмов кроме сукцината способна катализировать окисление (со значительно меньшими скоростями) его галогензамещенных и дианиона яблочной к-ты.

Фермент состоит из 4 субъединиц с мол. массами ок. 70, 30, 14 и 12 тыс. и содержит в качестве окислит.-восстановит. групп флавинадениндинуклеотид (ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей) и 3 Fe-S-кластера (ассоциированных с субъединицей с мол. м. 30 тыс.). Одна из малых субъединиц С. высших организмов и фумаратредук-тазы микроорганизмов содержит гем. Активный центр, связывающий сукцинат, локализован на самой тяжелой субъединице, а центр, связывающий убихинон,-в субъединице с мол. м. 12 тыс. В специфич. связывании сукцината участвуют остатки аргинина, гистидина и цистеина. С. проявляет оптим. каталитич. активность при рН 7,5-8. Установлены первичные структуры субъединиц с мол. м. 70 и 30 тыс.

Специфич. ингибиторы С.-ртутьорг. соед., N-алкилами-ды малеиновой к-ты, фенилглиоксаль, 2,3-бутандион, нек-рые эфиры карбоновых к-т и др.

Обратимые конкурентные (по отношению к сукцина-ту) ингибиторы-дианионы малоновой и щавелевоуксус-ной к-т.

С. всех изученных организмов прочно связаны с внутр. мембраной митохондрий (высшие животные, дрожжи) или плазматич. мембраной (бактерии и синезеленые водоросли), являясь компонентами электронотранспортной дыхат. цепи (см. Дыхание, Окислительное фосфорилиро-вание).

Активность С. часто используют для идентификации внутр. мембран митохондрий при фракционировании клеток и клеточных органелл.

Лит.: Виноградов А. Д., "Биохимия", 1986, т. 51, в. 12, с. 1944-73.

А. Д. Виноградов.