Большая Советская энциклопедия

    фермент класса гидролаз, расщепляющий белки и пептиды; содержится в секрете поджелудочной железы животных и человека. Вместе с Трипсином участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Синтезируется в клетках поджелудочной железы в виде профермента химотрипсиногена, который под действием трипсина превращается в кишечнике в активный Х. Процесс активации включает расщепление одной строго определённой пептидной связи в молекуле химотрипсиногена, в результате чего происходит конформационная перестройка молекулы белка и окончательное формирование активного центра (См. Активные центры) Х. Описаны различные формы Х. (например, А, В и С у некоторых млекопитающих), которые различаются физико-химическими свойствами и отчасти субстратной специфичностью. Х. А быка получен в кристаллическом виде американскими химиками М. Кунитцем и Дж. Нортропом в 1935, его молекулярная масса 25 000. Молекула состоит из 245 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу с размерами полуосей 33 и 16,5 Å. Трёхмерная структура Х. (см.рис.) установлена английским учёным Д. Блоу с сотрудниками в 1967 с помощью рентгеноструктурного анализа. Множественные формы Х. могут образовываться также в процессе активации химотрипсиногена (π, δ, α-формы Х. А быка). Х. относится к группе т. н. сериновых протеиназ. В состав его активного центра входят остатки Серина, а также аспарагиновой кислоты и гистидина, образующие т. н. систему переноса заряда. В результате переноса протона с остатка серина на гистидин и с последнего на остаток аспарагиновой кислоты появляется отрицательный заряд на остатке серина, который приобретает способность атаковать карбонильный углерод гидролизуемой пептидной связи (См. Пептидная связь). Х. действует в щелочной среде (pH 7,0—8,5) и расщепляет в белках и пептидах преимущественно связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином, фенилаланином, триптофаном. Х. способен свёртывать молоко. Ферменты типа Х. обнаружены у низших позвоночных животных и насекомых.

    Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

    В. В. Мосолов.

    Трехмерная структура α-формы химотрипсина А быка по Блоу: I — остаток серина активного центра с присоединённой тозил-группой; II — остаток гистидина активного центра. Арабские цифры — номера аминокислотных остатков. NH3 и CO2 обозначают концы трёх полипептидных цепей (А, В и С), образующих молекулу α-X.

  1. Источник: Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.



  2. Большой энциклопедический словарь

    ХИМОТРИПСИН - пищеварительный фермент сока поджелудочной железы; участвует в расщеплении белков в кишечнике. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена.

  3. Источник: Большой Энциклопедический словарь. 2000.



  4. Большой англо-русский и русско-английский словарь

    chymotrypsin

  5. Источник: Большой англо-русский и русско-английский словарь



  6. Научно-технический энциклопедический словарь

    ХИМОТРИПСИН, вещество, вырабатываемое в организме, которое способствует перевариванию пищи. Химотрипсин представляет собою энзим, который расщепляет белки. Он вырабатывается в тонком КИШЕЧНИКЕ путем сложных химических реакций из химотрипсиногена, который, вместе с другими пищеварительными веществами, выделяется ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗОЙ и через особый проход поступает в ДВЕНАДЦАТИПЕРСТНУЮ кишку, расположенную между желудком и тонким кишечником. Выделение этого энзима регулируется блуждающим нервом (из АВТОНОМНОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ) и отчасти ГОРМОНАМИ, которые автоматически выделяются, когда пища поступает в двенадцатиперстную кишку. см. также ТРИПСИН.

  7. Источник: Научно-технический энциклопедический словарь



  8. Медицинская энциклопедия

    IХимотрипси́н

    протеолитический фермент; катализирует расщепление белков и пептидов. Относится к пептид-гидролазам. Вместе с Трипсином участвует в протеолизе белков пищи в тонкой кишке Химотрипсин преимущественно расщепляет связи, образованные СООН-группами аминокислот, имеющими гидрофобные боковые цепи, и характеризуется более широкой специфичностью действия, чем трипсин. В отличие от трипсина Х. створаживает молоко.

    Химотрипсин вырабатывается экзокринными клетками поджелудочной железы (Поджелудочная железа) в виде неактивного профермента — химотрипсиногена, который секретируется в двенадцатиперстную кишку, где под влиянием трипсина превращается в химотрипсин. У человека и большинства млекопитающих обнаружены два вида химотрипсиногена — А и В, различающиеся по своим физико-химическим свойствам. В процессе активации химотрипсиногена А образуется несколько активных форм химотрипсина, различных по растворимости, форме кристаллов и величины ферментативной активности. Основной формой химотрипсина является химотрипсин А — белок с молекулярной массой около 25 000. Фермент максимально устойчив в слабокислой среде; в нейтральной и слабощелочной средах подвергается аутолизу. Оптимум действия Х. находится при рН 7,5—8,2.

    Для определения активности Х. предложен ряд методов, основанных на расщеплении белков и синтетических субстратов. Широко используется контролируемый спектрофотометрически гидролиз эфиров М-замещенного тирозина.

    Активность Х. угнетается рядом синтетических и природных ингибиторов. В плазме крови и тканях присутствуют белковые ингибиторы Х., предохраняющие белки от разрушения этим ферментом. Многие из них поливалентны к угнетают также активность других протеаз (например, α2-макроглобулин, некоторые ингибиторы трипсина); специфическим ингибитором Х. в плазме крови является α1-антихимотрипсин.

    Химотрипсин используется в качестве лекарственного средства, способного избирательно расщеплять белки некротизированных тканей, фиброзных образований, разжижать вязкие экссудаты, гнойные массы. Он оказывает противовоспалительное, противоотечное действие и способствует заживлению ран. Лекарственные препараты Х. получают из химотрипсиногена А, который выделяют из поджелудочной железы крупного рогатого скота и после перекристаллизации активируют трипсином. В медицинской практике применяют химотрипсин А, выпускаемый под названием «химотрипсин кристаллический». Это порошок белого цвета, хорошо растворимый в воде и в изотоническом растворе натрия хлорида.

    Показания к применению, способы применения, дозы, противопоказания и возможные осложнения такие же, как у трипсина кристаллического. Кроме того, X. применяют при интракапсулярной экстракции катаракты. Вместе с трипсином Х. входит в состав химопсина, панкреатина и некоторых других препаратов, используемых при недостаточности функции поджелудочной железы.

    Форма выпуска: герметически укупоренные флаконы или ампулы, содержащие по 0,005 г (5 мг) и 0,01 г (10 мг) кристаллического химотрипсина. Хранение в защищенном от света месте при температуре не выше +10°.

    Библиогр.: см. к статье Трипсин.

    IIХимотрипси́н

    фермент секрета поджелудочной железы, относящийся к классу гидролаз (КФ 3.4.21.1), катализирующий гидролитическое расщепление белков, пептидов, амидов и сложных эфиров аминокислот при переваривании пищи в кишечнике.

  9. Источник: Медицинская энциклопедия



  10. Биологический энциклопедический словарь

    ХИМОТРИПСИН

    протеолитич. фермент большинства позвоночных, участвующий вместе с трипсином и др. пептидазами в расщеплении белков в тонком кишечнике; синтезируется клетками поджелудочной железы в форме неактивного предшественника химотрипсиногена и превращается в активный X. под действием трипсина. Описаны разл. Формы X. (напр., А, В и С у нек-рых млекопитающих). X. А быка получен в кристаллическом виде М. Кунитцем и Дж. Нортропом в 1935. Его молекула (245 аминокислотных остатков) свёрнута в компактную глобулу; мол. м. X. 25 000. X. гидролизует в белках и пептидах преимущественно связи гидрофобных и ароматич. аминокислот. X. в отличие от трипсина створаживает молоко. Ферменты типа X. обнаружены у низших позвоночных и насекомых.

    .

  11. Источник: Биологический энциклопедический словарь



  12. Химическая энциклопедия

    фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, удаленных от концов белковой цепи (эндопептидаза). С наиб. скоростью катализирует гидролиз связей, образованных карбоксильными группами гидрофобных аминокислот. Гидролизует также сложные эфиры и амиды, образованные этими аминокислотами.

    X.- фермент большинства позвоночных, синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента, или зимогена) химотрипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина подвергается протеолизу с образованием X.

    Трипсин гидролизует в проферменте 4 пептидные связи и удаляет из молекулы два дипептида в положениях 14-15 и 147-148. Образовавшиеся три фрагмента молекулы X. остаются соединенными двумя дисульфидными связями. X. вместе с трипсином участвует в расщеплении белков в тонком кишечнике.

    Секретируются две разные формы X.- А и В, различающиеся по аминокислотному составу. Наиб. хорошо изучена 6000-1.jpg -модификация X. А быка (6000-2.jpg-X; мол. м. 25 тыс.), образование к-рой из профермента идет через промежут. модифицир. формы X. А 6000-3.jpg. В ферменте имеется 6 связей S Ч S; размеры молекулы близки к сферической (5,5 х 3,5 х 3,8 нм). Макс. каталитич. активность 6000-4.jpg-X. проявляется при рН 7,8-9,0; рI ок. 8.

    Для проявления каталитич. действия X. наиб. существенны группы: гидроксильная серина-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в X. соответствует их положениям в проферменте), имидазольная гистидина-57 и карбоксильная аспарагиновой к-ты-102 ("активная триада"). Стабилизацию этой триады осуществляет ионная связь между a-аминогруппой изолейцина-16 и карбоксильной группой аспарагиновой к-ты-194.

    Сорбция субстрата в активном центре 6000-5.jpg-X. обеспечивается гидрофобной полостью. Ее размеры 1,0 х 0, 5 х 0,4 нм оптимальны для связывания боковых цепей остатков гидрофобных аминокислот (триптофан, фенилаланин, лейцин, тирозин), а конфигурация допускает лишь определенную ориентацию субстрата. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфермента и послед. переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.

    Ингибиторы X.- ионы тяжелых металлов, борорг. к-ты, диизопропилфгорфосфат и др.

    Недостаток или избыток X. проявляется в нарушениях пищеварения. Фермент применяют в медицине для расщепления некротизир. тканей, разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.

    Лит.: Березин И. В., Мартинек К., Основы физической химии ферментативного катализа, М., 1977, с. 126-70; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Вlow D. М., в кн.: The Enzymes, 3 ed., ed. by P. D. Boyer, v. 3, N. Y.- L., 1971, p. 185-212.

    Н. Ф. Казанская.

  13. Источник: Химическая энциклопедия



  14. Энциклопедический словарь

    химотрипси́н

    пищеварительный фермент сока поджелудочной железы; участвует в расщеплении белков в кишечнике. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена.

    * * *

    ХИМОТРИПСИН

    ХИМОТРИПСИ́Н, пищеварительный фермент сока поджелудочной железы; участвует в расщеплении белков в кишечнике. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена.

  15. Источник: Энциклопедический словарь



  16. Естествознание. Энциклопедический словарь

    пищеварит. фермент сока поджелудочной железы; участвует в расщеплении белков в кишечнике. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена.

  17. Источник: Естествознание. Энциклопедический словарь



  18. Большой Энциклопедический словарь

    ХИМОТРИПСИН
    ХИМОТРИПСИН - пищеварительный фермент сока поджелудочной железы; участвует в расщеплении белков в кишечнике. Вырабатывается в виде неактивного химотрипсиногена.

    Большой Энциклопедический словарь. 2000.

  19. Источник: