Большая Советская энциклопедия

    (от греч. kinéo — двигаю, перемещаю)

    фосфотрансферазы, группа ферментов, относящихся к классу трансфераз (См. Трансферазы); переносят фосфатные группы с аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) на разные субстраты, преимущественно на гидроксильную группу спиртов, углеводов или аминокислот. Для всех К. необходимо присутствие ионов магния (Mg2+), который служит связующим звеном между АТФ и белком. К К. относятся ферменты, обеспечивающие использование гликогена и глюкозы в клетке (киназа фосфорилазы, гексокиназа, фосфофруктокиназа, пируваткиназа), принимающие участие в синтезе коферментов (См. Коферменты) (НАД-киназа, рибофлавинкиназа, пиридоксалькиназа), а также протеинкиназы, осуществляющие фосфорилирование белков. Киназные реакции, сопряжённые с превращением богатой энергией связи АТФ (см. Аденозинфосфорные кислоты) в бедную энергией связь, практически необратимы. В отличие от этого, такие К., как ацетаткиназа, карбаматкиназа, креатинкиназа, аденилаткиназа (миокиназа), нуклеозидмоно- и дифосфаткиназы, катализируют реакции, в ходе которых происходит перенос фосфатных групп без потери энергии, вследствие чего данные реакции легко обратимы.

    Гидролитические ферменты, называемые также «К.» (энтерокиназа, тромбокиназа, плазминокиназа), к собственно К. не относятся.

    В. И. Телепнева.

  1. Источник: Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.



  2. Большой энциклопедический словарь

    КИНАЗЫ (фосфотрансферазы) - ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата (АТФ) на различные субстраты. Обеспечивают включение глюкозы и гликогена в процесс гликолиза в живых клетках, участвуют в синтезе коферментов и др. соединений.

  3. Источник: Большой Энциклопедический словарь. 2000.



  4. Медицинская энциклопедия

    IКина́зы

    ферменты, относящиеся к классу трансфераз, подклассу фосфотрансфераз и катализирующие реакции переноса фосфорильного остатка (—РО3Н2) от АТФ (реже — от других нуклеозидтрифосфатов) на различные субстраты. Катализируемые К. реакции фосфорилирования играют важную роль в регуляции обмена веществ, в первую очередь в сохранении, переносе и использовании энергии макроэргических связей АТФ и других нуклеозидтрифосфатов (см. Макроэргические соединения, Обмен веществ и энергии). Активность некоторых К. в биологических жидкостях человека имеет диагностическое значение при ряде патологических состояний.

    При участии К. происходит фосфорилирование низкомолекулярных (глюкозы, витаминов, креатина и др.) и высокомолекулярных (белков, в т.ч. ферментных белков) соединений. Фосфорильная группа в киназных реакциях может быть перенесена на гидроксильную группу (фосфотрансферазы со спиртовой группой в качестве акцептора), карбоксильную группу (фосфотрансферазы с карбоксильной группой в качестве акцептора), азотистую группу (фосфотрансферазы с азотистой группой в качестве акцептора) или фосфатную группу (фосфотрансферазы с фосфатной группой в качестве акцептора). Катализируемые К. реакции, связанные с превращением богатой энергией фосфатной связи АТФ в бедную энергией связь, практически необратимы. Однако реакции, катализируемые аденилаткиназой, ацетаткиназой, нуклеозидмонофосфаткиназой, нуклеозиддифосфаткиназой и некоторыми другими К., одинаково легко протекают справа налево и слева направо. Как правило, для проявления полной активности К. необходимы ионы двухвалентных металлов, образующих металлонуклеотидный комплекс, который и является истинным субстратом киназ. В организме человека такими ионами являются ионы Mg2+.

    Киназы представляют собой белки с молекулярной массой от 21000 до 1300000. Функционально-активные молекулы многих К. имеют субъединичное строение, ряд К. существует в тканях во множественных формах (см. Ферменты). Субстратная специфичность К. варьирует от узкой (у креатинкиназы) до широкой (у нуклеозиддифосфаткиназы).

    Важную роль в углеводном обмене (Углеводный обмен) человека и животных играет гексокиназа, которая катализирует первую реакцию Гликолиза, лимитирующую его скорость, — реакцию фосфорилирования гексозы, в первую очередь глюкозы (Глюкоза), с образованием гексозо-6-фосфата. Интенсивный синтез гексокиназы, повышение ее активности и изменение изоферментного состава происходят в опухолевой ткани. В сыворотке крови здоровых людей гексокиназа отсутствует, но появляется в сыворотке крови при опухолевых заболеваниях, поэтому определение активности гексокиназы в сыворотке крови является дополнительным тестом при диагностике злокачественных опухолей и оценке эффективности их лечения.

    Другим ключевым ферментом углеводного обмена является фосфофруктокиназа, принимающая участие в регуляции скоростей гликолиза и гликогенолиза, и пируваткиназа, катализирующая образование АТФ в процессе гликолиза при превращении фосфоенолпировиноградной кислоты (фосфоенолпирувата) в пировиноградную (пируват).

    Аденилаткиназа (аденилаткиназу, выделенную из мышц, называют миокиназой) катализирует обратимую реакцию взаимопревращения адениловых нуклеотидов (АТФ + АМФ ⇔ 2АДФ) и тем самым обеспечивает сохранение и использование энергии аденилатной системы и включение АМФ в качестве активного компонента в систему обмена энергии. Участвуя в поддержании равновесия между адениловыми нуклеотидами, аденилаткиназа осуществляет метаболический контроль в клетке, поскольку соотношение концентраций адениловых нуклеотидов является фактором, регулирующим баланс между биохимическими системами, образующими и использующими АТФ. Активность аденилаткиназы в сыворотке крови резко возрастает в первые дни после развития инфаркта миокарда, при ряде других патологических состояний. В мышцах и цереброспинальной жидкости активность аденилаткиназы значительно снижается при мышечной дистрофии Дюшенна.

    Креатинкиназа (креатинфосфокиназа) катализирует реакцию обратимого переноса фосфорильной группы с АТФ на креатин с образованием макроэргического соединения креатин-фосфата (см. Креатинин), участвует в регуляции динамического соотношения концентраций АТФ: АДФ в клетках. В мышечной ткани креатинкиназа составляет 10—20% от всех растворимых саркоплазматических белков. Активность креатинкиназы в сыворотке крови возрастает при миопатиях, прогрессирующих мышечных дистрофиях, гипотиреозе, после инфекционных болезней; как правило, при этом изменяется и изоферментный спектр фермента. Определение активности креатинкиназы служит ценным диагностическим тестом при инфаркте миокарда. В первые часы и дни заболевания активность фермента в крови резко возрастает за счет выхода в кровоток так называемой МВ-формы, содержащейся в сердечной мышце. На основании последовательных измерений активности креатинкиназы в сыворотке крови можно судить о степени некротического процесса в миокарде и оценить эффективность проводимой терапии.

    Особую группу К. составляют протеинкиназы, катализирующие перенос фосфорильного концевого остатка АТФ на остаток серина или треонина в молекуле белкового субстрата. Протеинкиназы, зависимые от циклического 3',5'-АМФ, кальция, кальмодулина и фосфолипидов, участвуют в передаче сигналов внутри клеток, регулируют активность многих ферментов за счет фосфорилирования их молекул и изменения их каталитической активности. Разнообразные протеинкиназы являются ключевыми регуляторными ферментами на важнейших путях обмена веществ в организме, в т.ч. регуляторными ферментами мембранных процессов в различных тканях.

    С генетически обусловленной недостаточностью или отсутствием К. связан ряд наследственных болезней человека. Так, врожденная недостаточность гексокиназы, фосфоглицераткиназы или аденилаткиназы в эритроцитах может быть причиной гемолитической анемии. Одна из наиболее распространенных наследственных ферментопатий — недостаточность пируваткиназы в эритроцитах у гомозигот — выражается хронической гемолитической анемией. При наследственно обусловленной недостаточности галактокиназы в крови в раннем детском возрасте развиваются галактозурия («галактозный диабет») и катаракта. Дефект фосфофруктокиназы мышц приводит к миопатии. Наследственная недостаточность киназы фосфорилазы b в печени вызывает нарушение депонирования гликогена в печени, гепатомегалию и задержку роста у детей. Генетически обусловленная недостаточность карбамоилфосфатксинтазы (ключевого фермента синтеза мочевины), относящейся к фосфотрансферазам с карбоксильной группой в качестве акцептора, может привести к смерти новорожденных вследствие развития гипераммониемии при кормлении их белковой пищей.

    Метод определения активности К. зависит от конкретной исследуемой реакции и часто состоит в оценке содержания фосфорилированного или дефосфорилированного продукта в пробе. Общим для многих К. методом определения активности является регистрация количества АДФ или АТФ.

    Унифицированным методом определения активности креатинкиназы служит метод с использованием в качестве субстрата реакции креатина. Активность фермента пропорциональна количеству неорганического фосфора, образующегося в результате кислотного гидролиза продукта креатинкиназной реакции — креатинфосфата. Неорганический фосфор определяется по цветной реакции с молибденом аммония. В норме активность креатинкиназы в крови, установленная с помощью этого метода, достигает 100 нмоль/(с․л), или до 6 ME. Активность МВ-формы креатинкиназы в норме составляет менее 2% от общей активности фермента. Вторым методом определения активности креатинкиназы, также принятым в качестве унифицированного, является метод с использованием в качестве субстрата креатинфосфата. Активность фермента пропорциональна количеству креатина, образующегося в результате ферментативной реакции. Креатин определяется по цветной реакции с α-нафтолом. В норме активность креатинкиназы в сыворотке крови, установленная с помощью этого метода, составляет от 0 до 220 нмоль/(с․л), или от 0 до 13 ME [Международная единица равна 16,67 нмоль/(с․л)].

    Библиогр: Ленинджер А. Биохимия, пер. с англ., с. 382, М., 1976.

    IIКина́зы

    ферменты подкласса фосфотрансфераз (КФ 2.7), катализирующие перенос концевой фосфатной группы с аденозинтрифосфорной кислоты или других нуклеозидтрифосфатов на гидроксильную, карбоксильную, азотистую или фосфорную группу другого вещества; К. играют важную роль в энергетическом, углеводном, нуклеотидном и белковом обмене в организме.

  5. Источник: Медицинская энциклопедия



  6. Биологический энциклопедический словарь

    КИНАЗЫ

    фосфотрансферазы, ферменты класса трансфераз, катализирующие реакции переноса фосфорильного остатка (—Р03Н2) от АТФ (реже — от др. нуклеозидтрифосфатов) на разл. субстраты. При участии К. фосфорилируются низкомолекулярные соединения (напр., глюкоза, витамины), а также белки; при этом (в большинстве случаев) затрачивается энергия АТФ. Нек-рые К. (креатинкиназа, аденилаткиназа) катализируют обратимые реакции переноса фосфорильных остатков, протекающие без затраты энергии. К. присутствуют во всех живых клетках и играют важную роль в регуляции обмена веществ. Известно ок. 200 К. Определение активности креатинкиназы в сыворотке крови используют в диагностике инфаркта миокарда, миопатий.

    .

  7. Источник: Биологический энциклопедический словарь



  8. Энциклопедический словарь

    кина́зы

    (фосфотрансферазы), ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата (АТФ) на различные субстраты. Обеспечивают включение глюкозы и гликогена в процесс гликолиза в живых клетках, участвуют в синтезе коферментов и других соединений.

    * * *

    КИНАЗЫ

    КИНА́ЗЫ (фосфотрансферазы), ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата(см. АДЕНОЗИНТРИФОСФАТ) (АТФ) на различные субстраты. Обеспечивают включение глюкозы и гликогена в процесс гликолиза в живых клетках, участвуют в синтезе коферментов и др. соединений.

  9. Источник: Энциклопедический словарь



  10. Естествознание. Энциклопедический словарь

    (фосфотрансферазы), ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата (АТФ) на разл. субстраты. Обеспечивают включение глюкозы и гликогена в процесс гликолиза в живых клетках, участвуют в синтезе коферментов и др. соединений.

  11. Источник: Естествознание. Энциклопедический словарь



  12. Большой Энциклопедический словарь

  13. Источник: